原标题：隋森芳院士：最新研究可抑制疫情再次暴发，应用仍需时间
新京报讯（记者肖隆平）2月17日，西湖大学周强实验室利用冷冻电镜技术成功解析新冠病毒受体―ACE2的全长结构，并在两天后又成功解析了ACE2全长蛋白与新冠病毒S蛋白受体结构域RBD的复合物的电镜结构；与此同时，清华大学王新泉课题组与张林琦课题组，合作利用X射线衍射技术，解析了新冠病毒S蛋白受体结构域RBD与ACE2蛋白的胞外部分复合物的晶体结构；中国科学院微生物研究所齐建勋研究团队也解析了新冠病毒RBD与ACE2复合物的晶体结构。
2月24日，中国科学院院士、清华大学生命科学学院教授隋森芳向新京报记者表示，上述研究成果对于了解新冠病毒进入细胞的机制，筛选和开发抑制新冠病毒的抗体和药物，控制今后疫情的再次暴发具有重要的意义。
新京报： ACE2是什么，它和新冠病毒的关系是什么？
隋森芳：ACE2是血管紧张素转化酶2，在调节血压、心血管和肾脏功能等方面发挥功能。
新冠病毒通过劫持正常的ACE2蛋白进入细胞中，因此将ACE2蛋白称为新冠病毒的细胞受体蛋白。通俗来讲，如果把细胞比喻成一座房子，受体蛋白就是这座房子的锁。新冠病毒就像一个强盗，手里拿着开门的钥匙——S蛋白。S蛋白与受体蛋白ACE2的结合就好比钥匙插进了锁，是开门进屋的第一步，也就是新冠病毒进入细胞的第一步。因此，新冠病毒通过挟持ACE2，从而将自己锚定在细胞上，并进一步通过一系列反应进入细胞。
新京报：上述研究发现有什么意义？
隋森芳：这些发现在原子水平上清晰地揭示了新冠病毒是如何精确的匹配ACE2蛋白，从而紧密的结合在一起的，也就是它们的氨基酸侧链之间是如何相互作用的，还用上面的比喻来说，就好比看清了钥匙上面的齿纹和锁的内部形状。
这个发现的意义有两点。一方面有助于更深入理解新冠病毒的感染和传播机制，另一方面对于开发有效药物具有重要的指导意义。
新京报：对新冠肺炎疫情的防控有什么积极作用？
隋森芳：这就为针对开发新冠病毒的潜在治疗药物建立了框架。因为在结构的基础上，可以筛选以及设计出针对ACE2蛋白和S蛋白相互作用界面的结合物，这些结合物可以是抗体，也可以是小分子化合物，它们与ACE2蛋白或S蛋白的相互作用表面有更强的亲和力。当ACE2蛋白或S蛋白与它们结合后，就破坏了这两个蛋白之间相互作用的界面，因此可以阻断ACE2蛋白和S蛋白之间的结合，从而阻断新冠病毒和细胞的结合，使新冠病毒无法感染细胞。
虽然这个过程相对漫长，可能无法很快应用到临床上，但从长远看，对于完全抑制新冠病毒的感染，有效治疗肺炎患者，以及控制今后疫情的再次暴发具有非常重要的作用。
新京报记者肖隆平
